L-絲氨酸的性質

1865年Cramer最早從絲膠蛋白水解液中分離出一種當時未知的氨基酸結晶，并根據來源將其命名為絲氨酸（Serine）。1902年Fischer確定了其分子結構，隨后又證明了天然蛋白質中的絲氨酸為具有光學活性的L-型。L-絲氨酸是一種生糖氨基酸，在生物體內可由D-甘油酸作前體生物合成，蘇氨酸、甘氨酸也可轉化為L-絲氨酸。 L-絲氨酸分子同其他氨基酸分子一樣，既含有氨基又含有羧基，分子中的氨基和羧基在溶液中主要以－NH₃⁺，－COO^-形式存在。它們的電離取決于溶液的pH值：當pH低于等電點時，羧基的電離被抑制，L-絲氨酸帶正電荷；當pH值高于等電點pI時，氨基的電離被抑制而帶負電荷。根據這一性質，在等電點處，L-絲氨酸的溶解度最小，最易從溶液中析出。所以 L-絲氨酸溶液的熱力學性質與溶液的 pH 值有很大的關系，同時這也是分離工藝上所必須考慮的。由于 L-絲氨酸在不同的溫度下晶體形態會發生變化，在溫度降低時會有溶劑化合物出現，體系的自由能，熵，焓，溶解度等都會發生轉變。